The primary structure of the hemoglobin of the European marmot (Marmota marmota marmota, Rodentia) [La structure primaire de l'hémoglobine de la marmotte européenne (M. m. marmota)].

Résumé

The hemoglobin of the European marmot Marmota marmota marmota has been found to consist of only one component this work, we are presenting its primary structure. The globin chains have been separated by high performance liquid chromatography and the sequences have been determined by automated Edman degradation of the chains and their tryptic peptides, as well as of the peptide obtained by acid hydrolysis of the Asp-Pro bond in the beta-chains the alpha-chains we have found 13 and in the beta-chains 34 exchanges compared with the human alpha- and beta-chains, respectively. The amino acids which are substituted in the alpha-chains are not involved in any contacts, whereas in the beta-chains, one exchange involves a heme contact, two alpha 1/beta 1- and one alpha 1/beta 2-contacts. The functional and evolutionary aspects of these findings are discussed. Die Erythrozyten des Alpenmurmeltiers Marmota marmota marmota enthalten nur ein Hämoglobin. Die Primärstrucktur des Hämoglobins wird angegeben. Nach der Trennung der Globin-Ketten durch Hochdruck-Flüssigkeitschromatographie wurden die Sequenzen durch automatischen Edman-Abbau an den Ketten, den tryptischen Peptiden und dem durch saure Hydrolyse der Asp-Pro-Bindung der β-Ketten erhaltenen Peptid bestimmt. Gegenüber Humanhämoglobin werden in den α-Ketten 34 Austausche gefunden. Diese Substitutionen betreffen keine Bindungsstellen in den α-Ketten; in den β-Ketten sind jedoch zwei α1/ β1-, ein α1/ β2- und ein Häm-Kontakt gegen Humanhämoglobin substituiert. Die funktionellen und evolutionären Aspekte dieser Befunde werden diskutiert.